ヘモグロビン 【英】hemoglobin（Hb） 【独】Hmoglobin 【仏】hmoglobine 《同義語》血色素 ヒトヘモグロビンの種類は2個のα鎖^＊と2個の非α鎖（β, γ, δ鎖）からなる四量体で，α_２ β_２（Hb A）， α_２ γ_２（Hb F）およびα_２ δ_２（Hb A_２）で構成される．分子量は64,400,5.0×5.5×6.4nmの球状の水溶性タンパクである．α鎖，非α鎖を構成するアミノ酸の75％はαヘリックスを形成し，N末端から順にA, B, C…Hと命名されている．これらのαヘリックスは曲がりくねって特異な三次構造をとり，疎水性アミノ酸の大部分は分子内面に埋もれ水を隔離し，親水性アミノ酸は分子外面にあり，溶媒と接している．ヘム^＊はヘリックスEとFの屈曲部の隙間（ヘムポケット）にあり，第5配位座でFヘリックス8番目のヒスチジンのイミダゾールと結合し，第6配位座で酸素などと結合・解離する．α鎖では19，β鎖^＊では21個のアミノ酸側鎖とヘム辺縁との間に水素結合しヘム‐グロビン複合体を安定化する．4個のサブユニット^＊は，α鎖同士の接触，β鎖同士の接触，隣のα鎖とβ鎖の接触（α鎖16個とβ鎖18個のアミノ酸の結合），対角線上のα鎖とβ鎖の接触（酸素型でα鎖10個，β鎖9個；脱酸素型でα鎖11個，β鎖9個のアミノ酸の弱い結合）によりヘモグロビン分子を安定化し，酸素との結合解離の機能を保持し，酸素運搬の機能を果たしている．ヘモグロビンは一部の植物，無脊椎動物，脊椎動物と，広く生物界に分布している．これらはヘモグロビン相同タンパク質共通の祖先から由来し，機能的には酸素の貯蔵から運搬へと進化した．